domingo, 24 de abril de 2011

Imunidade Humoral - Via aferente

1) ativação pelo antígeno - estiula a célula B e T;
2) Proliferação da célula B;
3) Diferenciação em plasmócito.

ESTRUTURA BÁSICA DAS IMUNOGLOBULINAS



    Embora diferentes imunoglobulinas possam diferir estruturalmente elas são todas construidas a partir das mesmas unidades básicas.

A. Cadeias leves e Pesadas

    Todas as imunoglobulinas têm uma estrutura de quatro cadeias como unidade básica. Elas são compostas de duas cadeias leves idênticas (23kD) e duas cadeias pesadas idênticas (50-70kD).


B. Pontes dissulfeto
1. Pontes dissulfeto intercadeia – As cadeias pesada e leve e as duas cadeias pesadas são mantidas juntas por pontes dissulfeto intercadeia e por interações não covalentes. O número de pontes dissulfeto varia entre as diferentes moléculas de imunoglobulinas.
2. Pontes dissulfeto intracadeia – Dentro de cada uma das cadeias polipeptídicas há também pontes dissulfeto intracadeia.
C. Regiões Variáveis (V) e Constantes (C)
       Depois que as sequências de aminoácidos de muitas cadeias pesadas e leves diferentes foram comparadas, ficou claro que ambas as cadeias pesadas e leves poderiam ser divididas em duas regiões baseando-se na variabilidade da seqüência de aminoácidos. Elas são:
1. Cadeia leve - VL (110 aminoácidos) e CL (110 aminoácidos)
2. Cadeia Pesada - VH (110 aminoácidos) e CH (330-440 aminoácidos)
D. Região da dobradiça
    
       Esta é a região com a qual os braços da molécula de anticorpo formam um Y. É chamada de região da dobradiça porque há uma flexibilidade na molécula nesse ponto.

E. Domínios

       Imagens tridimensionais da molécula de imunoglobulina mostram que ela não é reta como mostrado na Figura 2A. Ao contrário, ela é dobrada em regiões globulares, cada uma das quais contém uma ponte dissulfeto intracadeia (figura 2B-D). Essas regiões são chamadas domínios.

1. Domínios de Cadeia Leve - VL e CL
2. Domínios de Cadeia Pesada - VH, CH1 - CH3 (ou CH4)
F. Oligosacarídeos

      Carboidratos são acoplados ao domínio CH2 na maioria das imunoglobulinas. Entretanto, em alguns casos carboidratos podem também serem acoplados em outros locais.

FUNÇÕES DAS IMUNOGLOBULINAS - Ig

A. Ligação a antígeno 
 A imunoglobulina liga-se a um determinante antigênico específico. eceptor para o antígeno do linfócito B. reconhecimento/receptores de superfície - não produz anticorpos só reconhece. 

B. Funções Efetoras 
Freqüentemente a ligação de um anticorpo a um antígeno não tem efeito biológico direto. A habilidade de carrear uma função efetora particular requer que o anticorpo se ligue a seu antígeno. Tais funções incluem: 
1. Fixação ao complemento – Isso resulta na lise de células e liberação de moléculas biologicamente ativas.
2. Ligação a vários tipos celulares – Células fagocitárias, linfócitos, plaquetas, células master, e basófilos têm receptores que se ligam a imunoglobulinas. Essa ligação pode ativar as células que passam a realizar algumas funções. Algumas imunoglobulinas também se ligam a receptores em trofoblastos placentários, o que resulta na transferência da imunoglobulina através da placenta. Como resultado, os anticorpos maternos transferidos provêem imunidade ao feto e ao recém-nascido.

Epitopo

 
...ou determinante antigênico é a menor porção de antígeno com potencial de gerar a resposta imune. É a área da molécula do antígeno que se liga aos receptores celulares e aos anticorpos. É o sítio de ligação específico que é reconhecido por um anticorpo ou por um receptor de superfície de um linfócito T (TCR).
 Cada antígeno pode conter um ou mais epitopos, sendo iguais ou diferentes. A presença de diferentes epitopos na superfície do antígeno pode desencadear uma produção de anticorpos com diferentes especificidades e a ativação policlonal de linfócitos T. Isso geralmente não acontece, porque somente uns poucos epitopos podem ativar a resposta imune. Essa supremacia de um determinado epitopo é chamada imunodominância, e esse determinante antigênico com maior reatividade recebe a denominação de grupo imunodominante.